Wat is een enzymstructuur en -functie?

Wat zijn enzymen? en hoe functioneren ze?

Credits: Muessig / CC / Wikimedia Commons

Om de structuur en functie van enzymen te begrijpen, is het eerst belangrijk om te weten welke enzymen precies zijn. Simpel gezegd, enzymen zijn eiwitten die deelnemen aan cellulaire metabolische processen met het vermogen om de reactiesnelheid tussen biomoleculen te verhogen. Het leven zou niet bestaan ​​zonder de aanwezigheid van enzymen.

Wat zijn enzymen en wat maakt ze speciaal ?

Enzymen katalyseren het vaakst chemische reacties die anders niet zouden kunnen optreden door de activeringsenergie naar een meer "betaalbaar" niveau voor de cel te verlagen.

Sommige enzymen kunnen zelfs een reactie (of reactanten) omkeren vanuit de richting die het normaal zou nemen door de activeringsenergie (Ea) te verminderen in die mate dat de reactie de omgekeerde richting bevordert.

Enzymen kunnen worden geïsoleerd met behulp van verschillende eiwitzuiveringsmethoden . De zuiverheid van een enzympreparaat wordt gemeten door de specifieke activiteit ervan te bepalen.

De samenstelling van enzymen

Enzymen kunnen molecuulgewichten hebben variërend van ongeveer 10.000 tot meer dan 1 miljoen. Molecuulgewicht is de som van de atoomgewichten van de atomen van een molecuul. In de chemie heeft de term de neiging om uitwisselbaar met moleculaire massa te worden gebruikt. Sommige enzymen hebben molecuulgewichten die onder het hierboven vermelde bereik vallen.

Een klein aantal enzymen zijn geen eiwitten maar bestaan ​​uit kleine katalytische RNA-moleculen. Vaak zijn enzymen multi-eiwitcomplexen die bestaan ​​uit een aantal individuele eiwit sub-eenheden.

Veel enzymen katalyseren reacties zonder hulp, maar sommige vereisen een extra niet-eiwitcomponent, een co-factor genaamd.

Co-factoren kunnen anorganische ionen zijn zoals Fe 2+ , Mg 2+ , Mn 2+ of Zn 2+ , of bestaan ​​uit organische of metallo-organische moleculen bekend als co-enzymen.

Hoe Enzymen zijn geclassificeerd

Enzymen worden geclassificeerd op basis van de reacties die ze katalyseren. De zes klassen zijn als volgt: oxidoreductasen, transferasen, hydrolasen, lyasen, isomerasen en ligasen.

Hydrolasen, oxidoreductasen en transferasen zijn de meest talrijke vormen van enzymen, terwijl de resterende vormen van enzymen minder vaak voorkomen.

Oxidoreductasen katalyseren oxidatiereacties waarbij elektronen van het ene molecuul naar het andere gaan. Transferases katalyseren het transport van een functionele groep van het ene molecuul naar het andere. Hydrolase-enzymen katalyseren hydrolyse of het proces waarbij enkele bindingen worden afgebroken na blootstelling aan water.

Lyasen zijn enzymen die het breken van verschillende chemische bindingen katalyseren door middel van andere middelen dan hydrolyse en oxidatie, waarbij vaak een nieuwe dubbele binding of een nieuwe ringstructuur wordt gevormd. Isomerasen katalyseren structurele verschuivingen in een molecuul en veroorzaken een verandering in vorm. Ligasen zijn verantwoordelijk voor de katalyse van ligatie, ook bekend als de combinatie van een paar substraten of reactanten.

Voorbeelden van Enzymen

Alcoholdehydrogenase is een oxidoreductase-enzym dat alcoholen omzet in aldehyden of ketonen. Dit enzym maakt alcohol minder giftig naarmate het breekt. Het speelt ook een belangrijke rol in het fermentatieproces.

Aminotransferasen zijn transferasen die de aminozuurafbraak katalyseren door aminogroepen te verwijderen.

Glucose-6-fosfatase is een hydrolase dat de fosfaatgroep verwijdert uit glucose-6-fosfaat, waardoor glucose en H3P04 achterblijven.

Pyruvaatdecarboxylase is een lyase dat CO 2 verwijdert uit pyruvaat.

Ribulosefosfaatepimerase is een isomerase dat de onderlinge omzetting van ribulose-5-fosfaat en xylulose-5-fosfaat katalyseert. En tenslotte, hexokinase is een ligase die de onderlinge omzetting van glucose en ATP met glucose-6-fosfaat en ADP katalyseert.